Rindliches Serumalbumin (BSA oder „Fraction V“) ist eine Art von Serumalbumin, das von Kühen abgeleitet wird.
Der Spitzname „Fraction V“ bezieht sich darauf, dass Albumin der fünfte Anteil der ursprünglichen Reinigungs-Methode von Edwin Cohn war, die die unterschiedlichen Löslichkeitseigenschaften von Plasmaproteinen nutzt. Cohn konnte aufeinanderfolgende „Fraktionen“ aus Blutplasma durch Kontrolle der Lösungskonzentrationen, des pH-Werts, der Salzlevel und der Temperatur extrahieren. Der Prozess wurde erstmals zur Herstellung von menschlichem Albumin zu medizinischen Zwecken kommerzialisiert und später verwendet, um BSA herzustellen. Das Vorläuferpolypeptid von BSA hat eine Gesamtlänge von 607 Aminosäuren und ein 18-Rest-Signalpeptid am N-Terminus. Weitere 6 Aminosäuren werden abgespalten, um das reife BSA-Protein mit 583 Aminosäuren zu produzieren.
Anwendung von Rindlichem Serumalbumin (BSA)
Gleich wie bei anderen Serumalbuminen spielt BSA eine entscheidende Rolle bei der Bereitstellung von oncotischem Druck in den Kapillaren, dem Transport von Fettsäuren, Bilirubin, Mineralstoffen und Hormonen sowie der Funktion als Antikoagulant und Antioxidans.
BSA wird oft als Protein-Konzentrationsstandard in Laborversuchen verwendet sowie als Hauptbestandteil des fetalen Rindserums, einem gebräuchlichen Zellkulturmedium.
BSA wird oft als Modell für andere Serumalbumine-Proteine verwendet, insbesondere für menschliches Serumalbumin, das eine strukturelle Homologie von 76 % aufweist.
BSA hat eine Vielzahl an biochemischen Anwendungen, einschließlich ELISAs (Enzym-Linked Immunosorbent Assay), Immunblots und Immunhistochemie.
Rekombinantes Albumin, das durch rekombinante DNS-Technologie in einem Ausdruckshost (z. B. bakteriell, Hefen) hergestellt wird, ist ein tierfreies Albumin, das als Alternative zu nativem BSA dienen kann.
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