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Vaccino contro il meningococco B

Vaccino contro il meningococco B

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Vaccino contro il meningococco B (MenB).

Panoramica sul meningococco B (MenB)

Neisseria meningitidis, comunemente noto come meningococco, è un tipo di batterio Gram-negativo che può causare meningite e altre forme di malattia meningococcica come la meningococcemia, una grave infezione del sangue.

Il meningococco è suddiviso in 13 sottotipi in base alla struttura antigenica della capsula polisaccaridica. Di questi sottotipi, sei (A, B, C, W135, X e Y) sono responsabili della maggior parte dei casi della malattia a livello globale. Negli Stati Uniti, il sierogruppo B del meningococco è la principale causa sia di malattie che di decessi. Sebbene siano stati sviluppati vaccini polisaccaridici efficaci per i tipi A, C, W-135 e Y, il polisaccaride capsulare del sierogruppo B è troppo simile alle molecole di adesione neurale umana per essere un bersaglio praticabile. Pertanto, lo sviluppo dei vaccini contro il meningococco B (MenB) si basa principalmente su antigeni ricombinanti o vescicole purificate della membrana esterna (OMV).

Vaccini contro il meningococco B (MenB).

Durante gli anni '1980, Cuba ha sviluppato VA-MENGOC-BC, un vaccino per la meningite B. Questo vaccino è stato creato utilizzando vescicole della membrana esterna (OMV) prodotte artificialmente del meningococco B.

Trumenba è un vaccino creato dalla Pfizer per proteggere dal meningococco B. Contiene due antigeni di superficie ricombinanti provenienti da N.meningitidis sierogruppo B, che vengono prodotti individualmente in Escherichia coli. Queste due proteine ​​sono varianti della proteina legante il fattore H lipidato (fHbp) e appartengono alla sottofamiglia A e alla sottofamiglia B (rispettivamente A05 e B01).

BEXSERO è un vaccino sviluppato da GSK costituito da tre antigeni ricombinanti e vescicole purificate della membrana esterna (OMV) derivate da Neisseria meningitidis. Il vaccino contiene tre proteine ​​ricombinanti prodotte individualmente E. coli: Adesina Neisserial A (NadA), antigene legante l'eparina Neisserial (NHBA) e proteina legante il fattore H (fHbp). Il componente NadA è un frammento della proteina a lunghezza intera derivata da N.meningitidis ceppo 2996 (peptide 8 variante 2/3). Il componente NHBA è una proteina di fusione ricombinante composta da NHBA (peptide 2) e dalla proteina accessoria 953 derivata da N.meningitidis ceppi NZ98/254 e 2996, rispettivamente. Il componente fHbp è una proteina di fusione ricombinante composta da fHbp (variante 1.1) e dalla proteina accessoria 936 derivata da N.meningitidis ceppi MC58 e 2996, rispettivamente. Il componente antigenico OMV è prodotto dalla fermentazione di N.meningitidis ceppo NZ98/254 (che esprime la proteina della membrana esterna Porin A [PorA] sierosottotipo P1.4), che viene poi purificato e adsorbito su idrossido di alluminio come adiuvante.

Yaohai Bio-Pharma offre una soluzione CDMO unica per il vaccino contro il meningococco B
Pipeline del vaccino contro il meningococco B

Nome generico

Marchio/Nome alternativo

Sistema di espressione

antigene

Costruttore

Ultima fase

Vaccino meningococcico di gruppo B

Trumenba, Rlp 2086

Escherichia coli (E. coli)

Neisseria meningitidis sierogruppo B

Pfizer

Approvazione

UominiABCWY

PF 06886992

E. coli

Neisseria meningitidis sierogruppi A, B, C, W e Y

Pfizer

Approvazione

GSK-3536829A

BEXSERO

E. coli

Neisseria meningitidis sierogruppo B

GlaxoSmithKline

Approvazione

UominiABCWY

GSK3536819A

E. coli

Neisseria meningitidis sierogruppi A, B, C, W e Y

GlaxoSmithKline

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Vaccino meningococcico di gruppo B

Aggiornamento in corso

E. coli

Neisseria meningitidis sierogruppo B

Prodotti biologici di Chongqing Zhifei

Fase I

Riferimento:

Cid R, Bolívar J. Piattaforme per la produzione di vaccini a base proteica: dalle strategie classiche a quelle di prossima generazione. Biomolecole. 2021 luglio 21;11(8):1072. doi: 10.3390/biom11081072.

Mohsen MO, Bachmann MF. Vaccinologia con particelle simili ai virus, dalla panchina al capezzale. Cellula Mol Immunolo. 2022 settembre;19(9):993-1011. doi: 10.1038/s41423-022-00897-8.

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