Il clusterin (CLU), noto anche come apolipoproteina J (ApoJ), è una proteina eterodimerica legata da disolfuro con un peso molecolare di 75-80 kDa, coinvolta nella rimozione dei detriti cellulari e nell'apoptosi. È stata identificata per la prima volta nel fluido del rete testis del montone, dove il clusterin ha mostrato segni di aggregazione con le cellule di Sertoli del ratto e con gli eritrociti, da cui deriva il suo nome.
La catena polipeptidica precursore subisce una cleavage proteolitica per rimuovere il peptido segnale segreto di 22 residui, seguita dalla formazione delle catene α e β tra i residui 227/228. Per aiutare la piegatura delle proteine segrete, il CLU agisce come chaperon molecolare e le sue tre isoforme sono state implicati differenzialmente in processi pro- o antiapoptotici. A causa di questi ruoli, il CLU è considerato associato a varie malattie legate allo stress ossidativo, inclusi disturbi neurodegenerativi, tumori, malattie infiammatorie e invecchiamento.
Si è riferito che Clusterin (CLU) riduce gli effetti della condizione ossidativa nei fotorecettori, proteggendo così i bastoncelli nella retina con retinite pigmentosa della linea S334ter-line3. La neuronal nitric oxide synthase (nNOS) è l'enzima responsabile della sintesi di ossido nitrico (NO) da parte dei neuroni. Attraverso la riduzione dell'espressione di nNOS nelle retine del ratto S334ter-line3, si conclude che il clusterin regola la sopravvivenza dei fotorecettori a bastoncelli almeno in parte attraverso l'induzione dell'espressione della sintasi nNOS e la sua riduzione tramite trattamento con clusterin.
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Pipeline di Clusterin
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Indizi
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Clusterin Ricombinante
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