Vaccin contre le méningocoque B

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Vaccin contre le méningocoque B (MenB)

Aperçu du méningocoque B (MenB)

Neisseria meningitidis , communément appelé méningocoque, est un type de bactérie à Gram négatif qui peut provoquer une méningite et d'autres formes de maladie méningococcique telles que la méningococcémie, une infection sanguine sévère.

Le méningocoque est divisé en 13 sous-types selon la structure antigénique de leur capsule polysaccharidique. Parmi ces sous-types, six (A, B, C, W135, X et Y) sont responsables de la majorité des cas de la maladie dans le monde. Aux États-Unis, le sérogroupe méningococcique B est la principale cause à la fois de la maladie et des décès. Bien que des vaccins polysaccharidiques efficaces aient été développés pour les types A, C, W-135 et Y, la polysaccharide capsulaire du sérogroupe B est trop similaire aux molécules d'adhésion neurales humaines pour être une cible viable. Par conséquent, le développement des vaccins contre le méningocoque B (MenB) repose principalement sur des antigènes recombinants ou des vésicules de membrane externe purifiées (OMV).

Vaccins contre le méningocoque B (MenB)

Au cours des années 1980, Cuba a développé le vaccin VA-MENGOC-BC contre la méningite B. Ce vaccin a été créé en utilisant des vésicules de membrane externe (OMV) produites artificiellement du méningocoque B.

Trumenba est un vaccin créé par Pfizer pour protéger contre le méningocoque B. Il contient deux antigènes de surface recombinants provenant de N. meningitidis sérogroupes B, qui sont produits individuellement en Escherichia Coli . Ces deux protéines sont des variants du lipidylique du facteur H lié à la protéine (fHbp) et appartiennent aux sous-familles A et B (A05 et B01 respectivement).

BEXSERO est un vaccin développé par GSK qui se compose de trois antigènes recombinants et de vésicules de membrane externe purifiées (OMV) dérivées de Neisseria meningitidis . Le vaccin contient trois protéines recombinantes produites individuellement en E. coli : adhésine néisseriale A (NadA), antigène liant l'héparine néisseriale (NHBA), et protéine liant le facteur H (fHbp). Le composant NadA est un fragment de la protéine à longueur complète dérivée de N. meningitidis souche 2996 (peptide 8 variant 2/3). Le composant NHBA est une protéine fusion recombinante constituée de NHBA (peptide 2) et d'une protéine accessoire 953 dérivée de N. meningitidis souches NZ98/254 et 2996, respectivement. La composante fHbp est une protéine de fusion recombinante constituée de fHbp (variante 1.1) et de la protéine accessoire 936 dérivée de N. meningitidis souches MC58 et 2996, respectivement. Le composant antigénique OMV est produit par fermentation de la souche N. meningitidis souche NZ98/254 (exprimant la protéine membranaire externe Porin A [PorA] sérosous-type P1.4), qui est ensuite purifiée et adsorbée sur l'hydroxyde d'aluminium en tant qu'adjuvant.

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Pipeline du vaccin contre le Meningocoque B

Nom Générique	Nom de marque / Nom alternatif	Système d'Expression	Antigène	Fabricant	Dernier stade
Vaccin contre le groupe B des méningocoques	Trumenba, Rlp 2086	Escherichia coli (E. coli)	Neisseria meningitidis groupe sérologique B	Pfizer	Approbation
MenABCWY	PF 06886992	E. coli	Neisseria meningitidis groupes sérologiques A, B, C, W et Y	Pfizer	Approbation
GSK-3536829A	BEXSERO	E. coli	Neisseria meningitidis groupe sérologique B	GlaxoSmithKline	Approbation
MenABCWY	GSK3536819A	E. coli	Neisseria meningitidis groupes sérologiques A, B, C, W et Y	GlaxoSmithKline	Soumettre pour approbation
Vaccin contre le groupe B des méningocoques	Mise à jour en attente	E. coli	Neisseria meningitidis groupe sérologique B	Chongqing Zhifei Biological Products	Phase I

Référence :

Cid R, Bolívar J. Plateformes pour la production de vaccins à base de protéines : des stratégies classiques aux stratégies de nouvelle génération. Biomolecules. 2021 Jul 21;11(8):1072. doi: 10.3390/biom11081072.

Mohsen MO, Bachmann MF. Vaccinologie à base de particules similaires aux virus, de la recherche fondamentale à l'application clinique. Cell Mol Immunol. 2022 Sep;19(9):993-1011. doi: 10.1038/s41423-022-00897-8.

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