L'albumine sérique bovine (BSA ou « Fraction V ») est un type d'albumine sérique dérivée des vaches.
Le surnom « Fraction V » fait référence à l'albumine étant la cinquième fraction de la méthodologie originale de purification d'Edwin Cohn, qui utilise les caractéristiques de solubilité différentielle des protéines plasmatiques. Cohn a pu extraire successivement des « fractions » de plasma sanguin en contrôlant les concentrations de solvant, le pH, les niveaux de sel et la température. Ce processus a été d'abord commercialisé avec de l'albumine humaine à des fins médicales, puis utilisé pour produire de la BSA. Le précurseur polypeptide de la BSA a une longueur totale de 607 acides aminés et un peptide signal de 18 résidus à l'extrémité N-terminale. Un autre groupe de 6 acides aminés est ensuite clivé pour produire la protéine mature de BSA contenant 583 acides aminés.
Application de l'Albumine Sérique Bovine (BSA)
De la même manière que les autres albumines sériques, l'albumine de sérum bovin (BSA) joue un rôle crucial en fournissant une pression oncotique à l'intérieur des capillaires, en transportant les acides gras, la bilirubine, les minéraux et les hormones, et en fonctionnant comme anticoagulant et antioxydant.
La BSA est souvent utilisée comme étalon de concentration protéique dans les expériences de laboratoire, ainsi que comme principal constituant du sérum fœtal bovin, un milieu de culture cellulaire courant.
La BSA est souvent utilisée comme modèle pour d'autres protéines d'albumine sérique, en particulier l'albumine sérique humaine, qui présente une homologie structurelle de 76 %.
La BSA a de nombreuses applications biochimiques, y compris les ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay), les immunoblotting et l'immunohistochimie.
L'albumine recombinante fabriquée par la technologie d'ADN recombinant dans un hôte d'expression (par exemple, bactérien, levure) est une albumine sans produit animal pouvant servir d'alternative à la BSA native.
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