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아미노산 산화

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미생물 CDMO

아미노산 산화

재조합 단백질은 트립토판(Trp) 및 메티오닌(Met)과 같은 노출된 아미노산 측쇄의 산화를 통해 단백질의 물리화학적 특성을 변화시키는 경우가 많습니다. 이러한 변화는 결과적으로 결합 손실, 효소 활성 감소, 예기치 않게 빠른 제거와 같은 영향을 받는 단백질의 생물학적 기능을 변경하는 데 기여할 수 있습니다. 단백질은 산화제와 빠르게 반응하고 세포, 세포외 조직 및 체액에 풍부하기 때문에 산화 반응의 중요한 표적입니다.

따라서 성공적인 바이오의약품 개발을 위해서는 단백질 산화를 모니터링하는 것이 중요합니다.

Yaohai Bio-Pharma는 액체 크로마토그래피-질량분석법(LC-MS)을 통해 아미노산 산화를 확인할 수 있는 아미노산 산화 분석 서비스를 제공합니다.

우리는 재조합 하위 단위 백신, 나노바디/VHH/단일 도메인 항체(sdAbs), 항체 단편, 호르몬/펩타이드, 사이토카인, 성장 인자(GF), 효소, 콜라겐, 등.

아미노산 산화에 대한 규제 요건

ICH Q6B 지침에 따르면, 산화된 형태는 크로마토그래피, 전기영동 및/또는 기타 관련 분석 방법(예: 고성능 액체 크로마토그래피(HPLC), 모세관 전기영동, 질량 분광학, 원형 이색성)을 통해 검출되고 특성화될 수 있습니다.

분석 방법
Analysis 행동 양식
아미노산 산화 LC-MS, 역상 고성능 액체 크로마토그래피(RP-HPLC) 또는 소수성 상호작용 크로마토그래피 고성능 액체 크로마토그래피(HIC-HPLC) 및 질량 분석기
분석 절차

1. 샘플 준비

2. LC-MS

3. 데이터 분석

트립토판(Trp) 잔류물은 방향족 인돌과 활성 산소종의 높은 반응성 때문에 특히 산화되기 쉽습니다. Trp 산화는 일반적으로 단백질의 3차원 구조에 묻혀 있는 Trp 잔기의 일부 노출을 필요로 합니다.

그러나 Trp 잔류물이 산화되면 원래의 Trp와는 매우 다른 특성을 지닌 다양한 제품으로 변형될 수 있습니다. Trp 산화의 가장 일반적인 경로에는 N-포르밀키누레닌의 형성이 포함됩니다(질량 차이: +32).

일반적으로 산화되는 또 다른 아미노산은 메티오닌입니다. Met 잔기의 황 원자는 하나 또는 두 개의 산소 원자를 받아들여 설폭사이드(질량 차이: +16) 또는 설폰(질량 차이: +32)을 형성할 수 있습니다. 이러한 변형은 Met의 표면 노출이 일반적으로 높기 때문에 상대적으로 일반적입니다.

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