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아미노산 산화

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아미노산 산화

재조합 단백질은 트립토판 (Trp) 및 메티오닌 (Met)과 같은 노출된 아미노산 측쇄의 산화를 통해 단백질의 물리 화학적 특성이 변화하는 경우가 많습니다. 이러한 변화는 영향을 받은 단백질의 생물학적 기능을 변경하는 데 기여할 수 있으며, 예를 들어 결합 손실, 효소 활성 감소, 예상치 못한 신속한 배출 등이 발생할 수 있습니다. 단백질은 산화 반응에 대한 중요한 대상입니다. 이는 그들이 산화제와 신속하게 반응하고 세포, 세포 외 조직 및 체액에서 풍부하기 때문입니다.

따라서, 단백질 산화를 모니터링하는 것은 성공적인 생물 제약 개발에 중요합니다.

야오하이 바이오파마는 액체 크로마토그래피-질량 분석기(LC-MS)를 사용하여 아미노산 산화를 결정할 수 있는 아미노산 산화 분석 서비스를 제공합니다.

우리는 재조합 서브유닛 백신, 나노항체/ VHHs/ 싱글도메인 항체 (sdAbs), 항체 조각, 호르몬/펩타이드, 사이토카인, 성장 인자 (GF), 효소, 콜라겐 등 다양한 대형 분자의 단백질 구조 특성을 연구해 왔습니다.

아미노산 산화에 대한 규제 요구사항

ICH Q6B 가이드라인에 따르면, 산화된 형태는 크로마토그래피, 전기영동 및/또는 기타 관련 분석 방법(예: 고성능 액체 크로마토그래피 (HPLC), 모세관 전기영동, 질량 분광법, 원형 이중성)으로 검출되고 특성화될 수 있습니다.

분석 방법
분석 방법
아미노산 산화 LC-MS, 역상 고성능 액체 크로마토그래피 (RP-HPLC) 또는 소수성 상호작용 크로마토그래피 고성능 액체 크로마토그래피 (HIC-HPLC) 및 질량 분광법
분석 절차

1. 샘플 준비

2. LC-MS

3. 데이터 분석

트립토판 (Trp) 잔기는 특히 산화에 취약한데, 이는 향료성 인돌이 반응성 산소 종과 높은 반응성을 가지기 때문입니다. Trp의 산화는 일반적으로 단백질의 삼차 구조에서 묻혀있는 Trp 잔기가 노출된 상태에서 발생합니다.

그러나 Trp 잔기가 산화되면 원래의 Trp와 매우 다른 특성을 가진 다양한 생성물로 변형될 수 있습니다. Trp의 가장 일반적인 산화 경로는 N-포름일키누레닌의 형성으로, 질량 차이는 +32입니다.

또 다른 자주 산화되는 아미노산은 메티오닌입니다. Met 잔기의 황 원자는 하나 또는 두 개의 산소 원자를 받아 sulfoxide (질량 차이: +16) 또는 sulfone (질량 차이: +32)로 변환됩니다. 이 수정은 Met가 일반적으로 표면에 많이 노출되기 때문에 비교적 흔합니다.

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