Au cours des trois millions d'années qui se sont écoulées depuis la séparation des camélidés du Nouveau Monde et de l'Ancien Monde, des anticorps à chaînes lourdes uniquement se sont développés à partir des loci d'immunoglobuline traditionnels et portent certains changements structurels qui ont été préservés chez toutes les espèces de camélidés.
Chiffre. Structure des anticorps à chaîne lourde uniquement
Le nano-anticorps (Nb), également appelé anticorps à domaine unique (sdAb) ou variable à chaîne lourde (VHH), dérivé d'anticorps à chaîne lourde de camélidés, est le fragment fonctionnel de liaison spécifique à l'antigène natif le plus connu, avec un poids moléculaire de seulement ~ 15 kDa. Les Nbs sont très stables, durables et solubles. De plus, en raison de leur petite taille, les Nbs peuvent se lier à des épitopes que les anticorps de taille normale ne peuvent pas atteindre et traverser des cavités étroites.
Avec une liaison disulfure préservée entre Cys23 et Cys94, les VHH ont un repli IgV normal avec neuf brins β. Trois boucles hypervariables reliées par quatre sections de structure conservées constituent le domaine V, tout comme dans les IgG classiques.
1. Format du test immunologique sur les nanocorps : tests immunologiques à flux latéral et tests ELISA diagnostiques
2.Biocapteurs : des résultats instantanés
3. Imagerie diagnostique in vivo
1.Nanocorps contre le cancer
2.Nanocorps contre les maladies auto-immunes
3.Nanobodies contre les maladies infectieuses
4.Nanocorps contre les toxines et les venins
[1] Hamers-Casterman C, et al. Anticorps naturels dépourvus de chaînes légères. Nature. 1993 juin 3;363(6428):446-8. est ce que je: 10.1038/363446a0.
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